Estructuras
“Estructura
primaria
La estructura primaria de las
proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos., es decir, la combinación lineal de
los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace
peptídico. Los
aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus
características mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes
del enlace.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las
propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es
consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la
traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que
van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura
primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la
conforman.
Estructura
secundaria
La estructura secundaria de las
proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la
formación de puentes
de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace
peptídico, es decir,
un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral.
Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria
ordenada, (repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y
no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura
secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenada
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.
·
Hélice alfa
Los aminoácidos en una hélice α están
dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta.
Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de
dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está
estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la
hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia
el exterior de la hélice.
El grupo amino del aminoácido (n)
puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido
(n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de
hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4)
y en (n-4
·
Lámina beta
La beta lámina se forma por el
posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma
proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de
hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable
que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante
la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están
posicionadas sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no
deben ser muy grandes, ni crear un impedimento
estérico, ya que se
vería afectada la estructura de la lámina.”[1]
Estructura
terciaria
Es el modo en que la cadena
polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una
determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de
manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares
hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones
hidrofóbicas, de
fuerzas de Van der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y
mediante enlaces iónicos.
Estructura
cuaternaria
La estructura cuaternaria deriva de la
conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la
de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se
asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes
de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una
proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son
iguales, o un heterodímero, si no lo son.
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